El ayuno intermitente (IF) se ha convertido en la última moda dietética y en el tema de varios libros. SI las dietas supuestamente aceleran la pérdida de grasa y algunos defensores van tan lejos como para afirmar que puedes desarrollar músculo mientras ayunas. El problema es que, además de perder grasa, un estudio de Wilson et al (1) muestra que también podría estar perdiendo músculo, o al menos, no construyendo músculo.
La mayoría de los planes IF promocionan los beneficios del entrenamiento con pesas en ayunas. Algunos sugieren 10 g de BCAA durante el entrenamiento. Pero según el estudio, el consumo de leucina (BCAA) sin una gran cantidad de carbohidratos previno la síntesis de proteínas. En otras palabras, se elimina cualquier posibilidad de ganar músculo al entrenar en ayunas, incluso al consumir BCAA.
El entrenador de culturismo John Meadows agrega:
“A los defensores de la FI les gusta pensar en ella como la 'dieta científica', pero todo lo contrario es cierto. El ayuno intermitente es la dieta de moda. No tiene lógica, a menos que su objetivo sea perder músculo, ralentizar su metabolismo y tener entrenamientos deficientes.
“Mis clientes más difíciles son personas que se han estrellado y quemado durante el ayuno intermitente. Así es como siempre se desarrolla: tengo un chico que tenía entre un 20% y un 30% de grasa corporal. Lo hace SI y pierde algo de grasa y músculo. Luego se queda atascado en un 15-18% de grasa corporal, por lo que reduce sus calorías. Ahora está atascado en 1800-2000 calorías, no pasa nada y se siente miserable. Luego viene a mí en busca de ayuda.
"Ese es el escenario que veo cada vez. Su metabolismo está disparado y ganará grasa cuando salga de IF. Su cuerpo está acumulando grasa en este punto; es un mecanismo de autoprotección. Puede llevarnos meses que su cuerpo vuelva a funcionar correctamente."
(1) La suplementación con leucina o carbohidratos reduce la fosforilación de AMPK y eEF2 y extiende la síntesis de proteínas musculares posprandiales en ratas
Gabriel J. Wilson (1), Donald K. Layman (1), Christopher J. Moulton (1), Layne E. Norton (1), Tracy G. Anthony (2), Christopher G. Orgulloso (3), S. Indu Rupassara (4) y Peter J. Garlick (4)
(1) División de Ciencias de la Nutrición, Universidad de Illinois en Urbana-Champaign, Urbana, Illinois; (2) Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Escuela de Medicina de la Universidad de Indiana-Evansville, Evansville, Indiana; (3) Facultad de Ciencias Biológicas, Universidad de Southampton, Southampton, Reino Unido; y (4) Departamento de Ciencias Animales, Universidad de Illinois, Urbana, Illinois
Soy J Physiol Endocrinol Metab 301: E1236-E1242, 2011.
La síntesis de proteínas musculares (MPS) aumenta después del consumo de una comida que contiene proteínas, pero vuelve a los valores iniciales en 3 h a pesar de las elevaciones continuas de los aminoácidos plasmáticos y la señalización de la diana de rapamicina (mTORC1) en mamíferos. Este estudio evaluó el potencial de los suplementos de leucina (Leu), carbohidratos (CHO) o ambos para prolongar la MPS elevada después de una comida. Se privó de alimento a ratas macho Sprague-Dawley (~ 270 g) entrenadas para consumir tres comidas diarias durante 12 h, y luego se extrajo sangre y músculo gastrocnemio 0, 90 o 180 min después de una comida de prueba estándar de 4 g (20% de suero proteína). A los 135 minutos después de la comida, las ratas se administraron por vía oral 2.63 g de CHO, 270 mg de Leu, ambos, o agua (control simulado). Después del consumo de la comida de prueba, la MPS alcanzó su punto máximo a los 90 minutos y luego volvió a las tasas basales (tiempo 0) a los 180 minutos, aunque la proteína quinasa S6 ribosómica y la fosforilación de la proteína 1 de unión a eIF4E permanecieron elevadas. Por el contrario, las ratas a las que se les administraron suplementos de Leu y / o CHO a los 135 minutos después de la comida mantuvieron el pico de MPS durante 180 minutos. La MPS se asoció inversamente con los estados de fosforilación del factor de elongación de traducción 2, el "sensor de energía celular" de la proteína quinasa alfa activada por monofosfato de adenosina (AMPKalpha) y su sustrato acetil-CoA carboxilasa, y aumentos en la proporción de AMP / ATP. Concluimos que la incongruencia entre MPS y mTORC1 a los 180 min refleja un bloqueo en el alargamiento de la traducción debido a la reducción de la energía celular. La administración de suplementos de Leu o CHO ~ 2 h después de una comida mantiene el estado de energía celular y extiende la duración posprandial de MPS.
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